Ključna razlika – tripsin proti kimotripsinu
Prebava beljakovin je zelo pomemben proces v celotnem procesu prebave v živih organizmih. Kompleksne beljakovine se prebavijo v monomere aminokislin in se absorbirajo preko tankega črevesa. Beljakovine so bistvenega pomena, saj imajo pomembno funkcionalno in strukturno vlogo v organizmu. Prebava beljakovin poteka preko encimov za prebavo beljakovin, ki vključujejo tripsin, kimotripsin, peptidaze in proteaze. Tripsin je encim za prebavo beljakovin, ki cepi peptidno vez na osnovnih aminokislinah, ki vključujeta lizin in arginin. Kimotripsin je tudi encim za prebavo beljakovin, ki cepi peptidno vez pri aromatskih aminokislinah, kot so fenilalanin, triptofan in tirozin. Ključna razlika med tripsinom in kimotripsinom je položaj aminokisline, v kateri se cepi v beljakovini. Tripsin se cepi na položajih bazičnih aminokislin, kimotripsin pa na položajih aromatskih aminokislin.
Kaj je Tripsin?
Tripsin je 23,3 kDa protein, ki spada v družino serinskih proteaz in njegovi glavni substrati so bazične aminokisline. Te osnovne aminokisline vključujejo arginin in lizin. Tripsin je leta 1876 odkril Kuhne. Tripsin je globularni protein in obstaja v svoji neaktivni obliki, ki je tripsinogen – zimogen. Mehanizem delovanja tripsina temelji na aktivnosti serinske proteaze.
Tripsin cepi na koncu C bazičnih aminokislin. To je reakcija hidrolize in poteka pri pH – 8,0 v tankem črevesu. Aktivacija tripsinogena poteka z odstranitvijo končnega heksapeptida in proizvaja aktivno obliko; tripsin. Aktivni tripsin je dveh glavnih vrst; α – tripsin in β-tripsin. Razlikujejo se po toplotni stabilnosti in strukturi. Aktivno mesto tripsina vsebuje histidin (H63), asparaginsko kislino (D107) in serin (S200).
Slika 01: Tripsin
Encimsko delovanje tripsina zavirajo DFP, aprotinin, Ag+, benzamidin in EDTA. Uporabe tripsina vključujejo disociacijo tkiva, tripsinizacijo v živalski celični kulturi, triptično preslikavo, in vitro študije beljakovin, prstne odtise in aplikacije v tkivnih kulturah.
Kaj je kimotripsin?
Kimotripsin ima molekulsko maso 25,6 kDa in spada v družino serinskih proteaz ter je endopeptidaza. Kimotripsin obstaja v svoji neaktivni obliki, ki je kimotripsinogen. Kimotripsin je bil odkrit leta 1900. Kimotripsin hidrolizira peptidne vezi na aromatskih aminokislinah. Ti aromatični substrati vključujejo tirozin, fenilalanin in triptofan. Substrati tega encima so predvsem v L-izomerih in zlahka delujejo na amide in estre aminokislin. Optimalni pH, pri katerem deluje kimotripsin, je 7,8 – 8,0. Obstajata dve glavni obliki kimotripsina, kot sta kimotripsin A in kimotripsin B, ki se nekoliko razlikujeta po svojih strukturnih in proteolitičnih značilnostih. Aktivno mesto kimotripsina vsebuje katalitično triado in je sestavljeno iz histidina (H57), asparaginske kisline (D102) in serina (S195).
Slika 02: Kimotripsin
Aktivatorji kimotripsina so cetiltrimetilamonijev bromid, dodeciltrimetilamonijev bromid, heksadeciltrimetilamonijev bromid in tetrabutilamonijev bromid. Zaviralci kimotripsina so peptidil aldehidi, borove kisline in derivati kumarina. Kimotripsin se komercialno uporablja pri sintezi peptidov, kartiranju peptidov in peptidnem prstnem odtisu.
Kakšne so podobnosti med tripsinom in kimotripsinom?
- Oba encima sta serinske proteaze.
- Oba encima cepita peptidne vezi.
- Oba encima delujeta v tankem črevesu.
- Oba encima obstajata v neaktivni obliki kot zimogena.
- Oba encima sta sestavljena iz katalitične triade, ki vsebuje histidin, asparaginsko kislino in serin na svojem aktivnem mestu.
- Oba encima so sprva odkrili in ekstrahirali iz goveda.
- Proizvodnja obeh encimov trenutno poteka s tehnikami rekombinantne DNK.
- Oba encima delujeta na optimalen bazični pH.
- Oba encima se uporabljata in vitro v različnih industrijah.
Kakšna je razlika med tripsinom in kimotripsinom?
tripsin proti kimotripsinu |
|
| Tripsin je encim za prebavo beljakovin, ki bo cepil peptidno vez na osnovnih aminokislinah, kot sta lizin in arginin. | Kimotripsin, ki je tudi encim za prebavo beljakovin, cepi peptidno vez pri aromatskih aminokislinah, kot so fenilalanin, triptofan in tirozin. |
| Molekulska teža | |
| Molekulska masa tripsina je 23,3 k Da. | Molekulska masa kimotripsina je 25,6 k Da. |
| Substrati | |
| Kompleksne beljakovine se prebavijo v svoje monomere aminokislin in se absorbirajo preko tankega črevesa. | Substrati aromatskih aminokislin, kot so tirozin, triptofan in fenilalanin, delujejo na kimotripsin. |
| Zimogena oblika encima | |
| Tripsinogen je neaktivna oblika tripsina. | Kimotripsinogen je neaktivna oblika kimotripsina. |
| Aktivatorji | |
| Lantanidi so aktivatorji tripsina. | Cetiltrimetilamonijev bromid, dodeciltrimetilamonijev bromid, heksadeciltrimetilamonijev bromid in tetrabutilamonijev bromid so aktivatorji kimotripsina. |
|
Inhibitorji |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, benzamidin in EDTA so zaviralci tripsina. | Peptidil aldehidi, borove kisline in derivati kumarina so zaviralci kimotripsina. |
Povzetek – Tripsin proti kimotripsinu
Peptidaze ali proteolitični encimi cepijo beljakovine s hidrolizo peptidne vezi. Tripsin cepi peptidno vez pri bazičnih aminokislinah, kimotripsin pa cepi peptidno vez pri ostankih aromatskih aminokislin. Oba encima sta serin peptidazi in delujeta v tankem črevesu v bazičnem pH okolju. Trenutno je veliko raziskav vključenih v proizvodnjo tripsina in kimotripsina z uporabo tehnologije rekombinantne DNK z uporabo različnih bakterijskih in glivičnih vrst, saj imajo ti encimi visoko industrijsko vrednost. To je razlika med tripsinom in kimotripsinom.
Prenesite PDF različico Tripsina proti kimotripsinu
Lahko prenesete PDF različico tega članka in jo uporabite za namene brez povezave v skladu z opombo o citiranju. Prenesite PDF različico tukaj Razlika med tripsinom in kimotripsinom
