Ključna razlika – oksigeniran proti deoksigeniranemu hemoglobinu
Hemoglobin je beljakovina, ki jo najdemo v rdečih krvničkah, ki prenašajo kisik iz pljuč v telesna tkiva in organe ter ogljikov dioksid iz telesnih tkiv in organov v pljuča. Hemoglobin je v dveh stanjih: oksigeniran in deoksigeniran hemoglobin. Ključna razlika med oksigeniranim in deoksigeniranim hemoglobinom je, da je oksigenirani hemoglobin stanje hemoglobina, vezanega s štirimi molekulami kisika, medtem ko je deoksigenirani hemoglobin nevezano stanje hemoglobina s kisikom. Oksigenirani hemoglobin je svetlo rdeče barve, medtem ko je deoksigenirani hemoglobin temno rdeče barve.
Kaj je hemoglobin?
Hemoglobin (Hb) je kompleksna beljakovinska molekula, prisotna v rdečih krvnih celicah, ki daje tipično obliko rdečih krvnih celic (okrogla z ozkim središčem). Ključne vloge Hb vključujejo transport kisika iz pljuč v telesna tkiva, njegovo izmenjavo z ogljikovim dioksidom in prenos ogljikovega dioksida iz telesnih tkiv v pljuča in izmenjavo nazaj s kisikom. Molekula hemoglobina vsebuje štiri polipeptidne verige (proteinske podenote) in štiri hemske skupine, kot je prikazano na sliki 01. Štiri polipeptidne verige predstavljajo dve verigi alfa globulina in dve verigi beta globulina. Hem je pomembna porfirinska spojina v molekuli hemoglobina, ki ima v notranjosti osrednji atom železa. Vsaka polipeptidna veriga molekule hemoglobina vsebuje skupino hema in atom železa. Atom železa je ključnega pomena za transport kisika in ogljikovega dioksida v krvi in je glavni dejavnik, ki prispeva k rdeči barvi rdečih krvničk. Hemoglobin imenujemo tudi metaloprotein zaradi vgradnje atomov železa.
Oskrba tkiv in organov s kisikom je bistvenega pomena. Celice pridobivajo energijo z aerobnim dihanjem (oksidativno fosforilacijo) z uporabo kisika kot akceptorja elektronov. Za optimalno celično presnovo in delovanje je potrebna proizvodnja energije. Oskrbo s kisikom olajšajo beljakovine hemoglobina. Zato je hemoglobin znan tudi kot beljakovina, ki prenaša kisik v krvi.
Nizka raven hemoglobina v krvi, imenovana anemija. Stanje anemije lahko povzroči več bolezni. Vzroki za nizko koncentracijo hemoglobina v krvi so različni. Pomanjkanje železa je glavni razlog, za isto pa so vzroki tudi pretirano prehranjevanje, nezdrav življenjski slog, nekatere bolezni in rakava obolenja.
Molekula hemoglobina ima štiri vezavna mesta za kisik, povezana s štirimi Fe+2 atomi. Ena molekula hemoglobina lahko nosi največ štiri molekule kisika. Zato je hemoglobin lahko nasičen ali nenasičen s kisikom. Nasičenost s kisikom je odstotek hemoglobinskih vezavnih mest s kisikom, ki jih zaseda kisik. Z drugimi besedami, meri delež hemoglobina, nasičenega s kisikom, glede na skupni hemoglobin. Ti dve stanji hemoglobina sta znani kot oksigeniran in deoksigeniran hemoglobin.
Slika 1: Struktura hemoglobina
Kaj je oksigenirani hemoglobin?
Ko so molekule hemoglobina vezane in nasičene z molekulami kisika, je kombinacija hemoglobina s kisikom znana kot oksigenirani hemoglobin (oksihemoglobin). Oksigenirani hemoglobin nastane med fiziološkim dihanjem (ventilacijo), ko se molekule kisika vežejo s hemskimi skupinami hemoglobina v rdečih krvničkah. Proizvodnja hemoglobina s kisikom se večinoma dogaja v pljučnih kapilarah v bližini pljučnih alveolov, kjer poteka izmenjava plinov (vdihavanje in izdihovanje). Na afiniteto vezave kisika na hemoglobin močno vpliva pH. Ko je pH visok, obstaja velika afiniteta vezave kisika na hemoglobin, ki pa se z nižanjem pH zmanjšuje. V pljučih je običajno visok pH, v mišicah pa nizek. Tako je ta razlika v pogojih pH koristna za vezavo, transport in sproščanje kisika. Ker obstaja velika afiniteta vezave v bližini pljuč, se kisik veže s hemoglobinom in tvori oksihemoglobin. Ko oksihemoglobin zaradi nizkega pH doseže mišico, se raztopi in sprosti kisik v celice. Za normalno raven kisika v človeški krvi velja, da je v razponu od 95 do 100 %. Oksigenirana kri je vidna v svetlo rdeči (škrlatno rdeči) barvi. Ko je hemoglobin v oksigenirani obliki, je to znano tudi kot stanje R (sproščeno stanje) hemoglobina.
Slika 2: Oksigenirani hemoglobin
Kaj je deoksigenirani hemoglobin?
Deoksigenirani hemoglobin je oblika hemoglobina, ki ni vezan na kisik. Deoksigeniranemu hemoglobinu primanjkuje kisika. Zato se to stanje imenuje T stanje (napeto stanje) hemoglobina. Deoksigenirani hemoglobin lahko opazimo, ko oksigenirani hemoglobin sprosti kisik in se ta zamenja z ogljikovim dioksidom v bližini plazemske membrane mišičnih celic, kjer je okolje z nizkim pH. Ko ima hemoglobin nizko afiniteto do vezave kisika, dovaja kisik in se pretvori v deoksigenirani hemoglobin.
Slika 3: Pretok krvi s kisikom in deoksigenacijo skozi telo
Kakšna je razlika med oksigeniranim in deoksigeniranim hemoglobinom?
Oksigeniran proti deoksigeniranemu hemoglobinu |
|
| Oksigenirani hemoglobin je kombinacija hemoglobina in kisika. | Nevezana oblika hemoglobina s kisikom je znana kot deoksigenirani hemoglobin. |
| Stanje molekule kisika | |
| Molekule kisika so vezane na molekulo hemoglobina. | Molekule kisika niso vezane na molekulo hemoglobina. |
| Barva | |
| Oksigenirani hemoglobin je svetlo rdeče barve. | Deoksigenirani hemoglobin je temno rdeče barve. |
| Stanje hemoglobina | |
| To je znano kot R stanje hemoglobina. | To je znano kot T (napeto) stanje hemoglobina. |
| Formacija | |
| Oksigenirani hemoglobin nastane, ko se molekule kisika vežejo s hemskimi skupinami hemoglobina v rdečih krvničkah med fiziološkim dihanjem. | Deoksigenirani hemoglobin nastane, ko se kisik sprosti iz oksigeniranega hemoglobina in se zamenja z ogljikovim dioksidom v bližini plazemske membrane mišičnih celic. |
Povzetek – oksigeniran in deoksigeniran hemoglobin
Hemoglobin je vitalna beljakovina, ki jo najdemo v rdečih krvnih celicah in je sposobna prenašati kisik iz pljuč v telesna tkiva in prenašati ogljikov dioksid iz telesnih tkiv v pljuča. Zaradi vezave kisika obstajata dve stanji hemoglobina. To sta oksigenirani hemoglobin in deoksigenirani hemoglobin. Hemoglobin, bogat s kisikom, nastane, ko se molekule kisika vežejo na atome Fe. Deoksigenirani hemoglobin nastane, ko se molekule kisika sprostijo iz molekule hemoglobina. To je ključna razlika med oksigeniranim in deoksigeniranim hemoglobinom. Na vezavo in sproščanje kisika vplivata predvsem pH in parcialni tlak kisika.
