Ključna razlika med citoplazmatskim in aksonemskim dineinom je, da se citoplazmatski dinein nahaja v vseh živalskih in rastlinskih celicah, medtem ko je aksonemski dinein samo v celicah, ki imajo strukture, kot so migetalke in bički.
Dynein je motorični protein, ki se premika po mikrotubulih v celicah. Običajno pretvori kemično energijo, shranjeno v ATP, v mehansko delo. Dynein prenaša različne celične obremenitve, zagotavlja sile in premike, pomembne pri celičnih delitvah, kot je mitoza, in poganja utrip struktur, kot so evkariontske migetalke in bički. Obstajata dve vrsti proteinov dineina: citoplazmatski in aksonemski dinein.
Kaj je citoplazmatski dinein?
Citoplazmatski dinein je vrsta proteina dineina, ki ga najdemo v vseh živalskih in rastlinskih celicah. Je glavni motorni protein na osnovi mikrotubulov za transport tovora proti koncem mikrotubulov. Citoplazmatski dinein je velik proteinski kompleks, ki vsebuje dvanajst podenot. Molekulska masa tega proteinskega kompleksa je okoli 1,5 MDa. Največje podenote so težke verige (DYNCIH1, DYNC2H1) in imajo različni domeni glave in repa. Glava vsebuje motor z domenami za vezavo mikrotubulov in hidrolizo ATP, ki ustvarjajo gibanje vzdolž mikrotubulov. Ostalih deset podenot sta dve vmesni verigi (DYNC1I1, DYNC1I2), dve lahki vmesni verigi (DYNC1LI, DYNC1L2) in več lahkih verig (DYNLL1, DYNLL2, DYNLRB1, DYNLRB2, DYNLT1 in DYNLT3). Teh deset podenot se neposredno ali posredno veže na rep težke verige (glava) in obsega domene za vezavo tovora.
Slika 01: Citoplazmatski Dynein
Poleg tega citoplazmatski dinein opravlja funkcije, potrebne za preživetje celice, kot sta transport organelov in sestavljanje centrosomov. Poleg tega citoplazmatski dinein pomaga umestiti Golgijev kompleks in druge organele v celico. Poleg tega pomaga prenašati tovor, ki je potreben za delovanje celic, kot so vezikli, ki jih tvori endoplazmatski retikulum, endosomi in lizosomi.
Kaj je Axonemal Dynein?
Axonemal dynein je vrsta motoričnega proteina dineina, ki ga najdemo samo v celicah, ki imajo strukture, kot so migetalke in bički. Aksonemski dinein je bil prvi dinein, ki so ga odkrili leta 1963. Strukturno ima aksonemski dinein 8 podenot. Sestavljen je iz treh neidentičnih težkih verig (DNAH1, DNAH2 in DNAH3). Vsaka težka veriga ima globularno motorično domeno s strukturo v obliki krofa, zvito "steblo", ki se veže na mikrotubule, in podaljšan rep, ki se pritrdi na sosednje mikrotubule istega aksonema. Druge podenote vključujejo vmesno verigo (DNAI1 in DNAI2), lahko vmesno verigo (DNALI1) in lahko verigo (DNAL1 in DNAL4).
Slika 02: Aksonemski dinein
Poleg tega dynein povzroča drsenje mikrotubulov v aksonemih cilij in bičkov. Najdemo ga samo v celicah, ki imajo te strukture. Poleg tega je regulacija aktivnosti aksonemskega dineina zelo kritična za pogosto bitje bičkov in valovno obliko cilij. To uravnavanje poteka s fosforilacijo, redoks reakcijo in kalcijem.
Kakšne so podobnosti med citoplazmatskim in aksonemskim dineinom?
- Citoplazmatski in aksonemski dinein sta dve vrsti proteinov dineina.
- Oba sta motorična proteina, ki se premikata po mikrotubulih v celicah.
- Obe sta sestavljeni iz aminokislin.
- Strukturno imata oba dineina podenoti.
- Opravljajo zelo pomembno funkcijo v celici.
Kakšna je razlika med citoplazmatskim in aksonemskim dineinom?
Citoplazmatski dinein najdemo v vseh živalskih celicah in morda tudi v rastlinskih celicah, medtem ko je aksonemski dinein samo v celicah, ki imajo strukture, kot so migetalke in bički. To je torej ključna razlika med citoplazmatskim in aksonemskim dineinom.
Spodnja infografika predstavlja razlike med citoplazmatskim in aksonemskim dineinom v obliki tabele za vzporedno primerjavo.
Povzetek – citoplazmatski proti aksonemskemu dineinu
Citoplazmatski in aksonemalni dinein sta dve vrsti proteinov dineina. Citoplazmatski dinein najdemo v vseh živalskih celicah in morda tudi v rastlinskih celicah, medtem ko aksonemski dinein najdemo samo v celicah, ki imajo strukture, kot so migetalke in flagele. Torej, to je povzetek razlike med citoplazmatskim in aksonemskim dineinom.
