Hemoglobin proti mioglobinu
Mioglobin in hemoglobin sta hemoproteina, ki imata sposobnost vezave molekularnega kisika. To so prvi proteini, katerih tridimenzionalna struktura je rešena z rentgensko kristalografijo. Beljakovine so polimeri aminokislin, ki so povezani s peptidnimi vezmi. Aminokisline so gradniki beljakovin. Glede na njihovo splošno obliko so ti proteini kategorizirani kot globularni proteini. Globularni proteini imajo nekoliko sferične ali elipsoidne oblike. Različne lastnosti teh edinstvenih globularnih proteinov pomagajo organizmu prestavljati molekule kisika med njimi. Aktivno mesto teh posebnih proteinov sestoji iz železovega (II) protoporfirina IX, inkapsuliranega v vodoodpornem žepu.
mioglobin
Mioglobin se pojavlja kot monomerni protein, v katerem globin obdaja hem. Deluje kot sekundarni prenašalec kisika v mišičnem tkivu. Ko mišične celice delujejo, potrebujejo veliko količino kisika. Mišične celice uporabljajo te proteine za pospešitev difuzije kisika in sprejemanje kisika za čas intenzivnega dihanja. Terciarna struktura mioglobina je podobna tipični vodotopni beljakovinski strukturi.
Polipeptidna veriga mioglobina ima 8 ločenih desnih α-vijačnic. Vsaka proteinska molekula vsebuje eno protetično skupino hema in vsak ostanek hema vsebuje en centralno koordinatno vezan atom železa. Kisik je vezan neposredno na atom železa protetične skupine hema.
Hemoglobin
Hemoglobin se pojavlja kot tetramerni protein, v katerem je vsaka podenota sestavljena iz globina, ki obdaja hem. Je sistemski nosilec kisika. Nase veže molekule kisika, nato pa ga rdeče krvne celice prenašajo po krvi.
Pri vretenčarjih se kisik razprši skozi pljučno tkivo v rdeče krvne celice. Ker je hemoglobin tetramer, lahko veže štiri molekule kisika hkrati. Vezani kisik se nato porazdeli po celem telesu in razbremeni iz rdečih krvnih celic v dihalne celice. Hemoglobin nato sprejme ogljikov dioksid in ga vrne nazaj v pljuča. Zato hemoglobin služi za dostavo kisika, potrebnega za celično presnovo, in odstrani nastali odpadni produkt, ogljikov dioksid.
Hemoglobin je sestavljen iz več polipeptidnih verig. Človeški hemoglobin je sestavljen iz dveh podenot α (alfa) in dveh β (beta). Vsaka podenota α ima 144 ostankov, vsaka podenota β pa 146 ostankov. Strukturne značilnosti podenot α (alfa) in β (beta) so podobne mioglobinu.
Hemoglobin proti mioglobinu
• Hemoglobin prenaša kisik v krvi, medtem ko mioglobin prenaša ali shranjuje kisik v mišicah.
• Mioglobin je sestavljen iz ene same polipeptidne verige, hemoglobin pa iz več polipeptidnih verig.
• Za razliko od mioglobina je koncentracija hemoglobina v rdečih krvničkah zelo visoka.
• Na začetku mioglobin zelo enostavno veže molekule kisika in se v zadnjem času nasiči. Ta proces vezave je v mioglobinu zelo hiter kot v hemoglobinu. Hemoglobin sprva težko veže kisik.
• Mioglobin se pojavlja kot monomerni protein, medtem ko se hemoglobin pojavlja kot tetramerni protein.
• V hemoglobinu sta prisotni dve vrsti polipeptidnih verig (dve α-verigi in dve β-verigi).
• Mioglobin lahko veže eno molekulo kisika tako imenovani monomer, medtem ko lahko hemoglobin veže štiri molekule kisika tako imenovani tetramer.
• Mioglobin veže kisik močneje kot hemoglobin.
• Hemoglobin lahko za razliko od mioglobina veže in razbremeni tako kisik kot ogljikov dioksid.
