Ključna razlika med alosteričnimi in nealosteričnimi encimi je, da imajo alosterični encimi alosterična mesta, ki niso njihova aktivna mesta za vezavo regulatornih molekul, medtem ko imajo nealosterični encimi le aktivno mesto za vezavo na substrat.
Obstajajo različni načini regulacije encimov. Alosterična regulacija je ena taka oblika regulacije encimov. Alosterično regulacijo olajšajo encimi, imenovani alosterični encimi. Regulacijske molekule se vežejo na alosterična mesta, ki jih ima encim, in uravnavajo encimsko aktivnost. Zato so alosterični encimi znani tudi kot regulatorni encimi. Posebnost alosteričnih encimov je, da imajo poleg glavnega aktivnega mesta še dodatna mesta.
Kaj so alosterični encimi?
Alosterični encimi so vrsta encimov, ki imajo alosterična mesta za vezavo regulatornih molekul. Ta mesta se nahajajo v različnih beljakovinskih podenotah encima. Regulatorna molekula je lahko inhibitor ali aktivator. Ko se zaviralec veže na encim, se aktivnost encima zmanjša. Ko se aktivator veže na encim, se encimska funkcija poveča. Ta vrsta regulacije encimske aktivnosti je znana kot alosterična regulacija. Alosterični encim je specifičen za svoj substrat in njegove regulatorne molekule (modulatorje). Interakcija regulatorne molekule/modulatorja z encimom je reverzibilna in nekovalentna. Reakcija, ki jo katalizira alosterični encim, kaže sigmoidno krivuljo.
Slika 01: Alosterična inhibicija
Alosterična regulacija poteka kot povratni mehanizem. Pri inhibiciji z negativno povratno zvezo je regulatorna molekula inhibitor in zavira reakcijo. V mehanizmu pozitivne povratne zveze efektorska molekula ali aktivator, ki se veže na alosterično mesto, poveča hitrost reakcije. Vezava alosteričnega modulatorja na alosterični encim spremeni konformacijo proteina in tako vpliva na njegovo delovanje. Piruvat kinaza, ribonukleotid reduktaza, aspartat transkarbamoilaza in ADP-glukoza pirofosforilaza so številni primeri alosteričnih encimov.
Kaj so nealosterični encimi?
Nealosterični encimi so encimi, ki ne obdelujejo alosteričnih mest razen aktivnega mesta. Zato so enostavni encimi, ki imajo le eno encimsko aktivno mesto. Ti encimi so substratno specifični encimi. So tudi neregulatorni encimi. Njihove reakcije kažejo hiperbolično krivuljo.
Slika 02: Hiperbolična krivulja, prikazana z nealosteričnim encimom
Ko je prisoten konkurenčni zaviralec, se hitrost reakcije zmanjša. Kompetitivni inhibitor je podoben substratu. Zato tekmuje s substratom za vezavo na aktivno mesto. Ko se substrat ne veže na aktivno mesto, kompleks substrat-encim ne more nastati, zato se hitrost reakcije zmanjša.
Kakšne so podobnosti med alosteričnimi in nealosteričnimi encimi?
- Alosterični in nealosterični encimi sta dve vrsti encimov.
- Sestavljeni so iz beljakovin.
- Katalizirajo biokemične reakcije v živih celicah.
- Obe vrsti encimov na koncu reakcije ostaneta nespremenjeni.
- Majhna koncentracija teh encimov je dovolj, da katalizira reakcijo.
- Občutljivi so na spremembe pH in temperature.
Kakšna je razlika med alosteričnimi in nealosteričnimi encimi?
Alosterični encim je encim, ki ima dodatno mesto, imenovano regulatorno mesto ali alosterično mesto za vezavo regulatorne molekule. Nealosterični encim je preprost encim, ki ima samo aktivno mesto za vezavo svojega substrata. To je torej ključna razlika med alosteričnimi in nealosteričnimi encimi.
Naslednja infografika navaja razlike med alosteričnimi in nealosteričnimi encimi v obliki tabele za vzporedno primerjavo.
Povzetek – Alosterični proti nealosteričnim encimom
Alosterični encim je regulatorni encim, ki ima alosterično mesto, ki ni aktivno mesto. Zato se lahko regulativna molekula veže na alosterično mesto in uravnava encimsko aktivnost. Nasprotno pa nealosterični encim nima alosteričnega mesta. Ima samo aktivno stran. Nealosterični encimi niso regulatorni encimi. Alosterični encimi so specifični tako za substrat kot za regulatorno molekulo, medtem ko so nealosterični encimi specifični za substrat. To je torej povzetek razlike med alosteričnimi in nealosteričnimi encimi.
