Ključna razlika med pozitivnim in negativnim alosterizmom je, da pozitivni alosterizem pri proteinih kaže visoko afiniteto za ligande, medtem ko negativni alosterizem pri proteinih kaže nizko afiniteto za ligande.
Alosterizem ali alosterično vedenje je pojav, pri katerem se lahko aktivnost proteina spremeni glede na vezavo nekaterih molekul na mestu, ki ni aktivno mesto proteina (zlasti v encimih). Pozitivni alosterizem kaže, da vezava efektorske molekule na encim povzroči, da encim spremeni svojo konfiguracijo v aktivno obliko. Nasprotno pa negativni alosterizem kaže, da vezava efektorske molekule povzroči, da encim spremeni svojo konfiguracijo iz aktivne oblike v neaktivno obliko.
Kaj je pozitivni alosterizem?
Pozitivni alosterizem je sprememba konfiguracije proteina (večinoma encima) iz neaktivne oblike v aktivno obliko po vezavi efektorske molekule. Efektorska molekula se veže na mesto, ki ni aktivno mesto encima; imenujemo ga alosterično mesto. Ta proces je znan tudi kot alosterična aktivacija.
Pogost primer za takšno vezavo efektorske molekule je vezava molekule kisika z molekulo hemoglobina, ki aktivira molekulo hemoglobina za učinkovit transport kisika do celic. Tam se molekula kisika veže z železovim železom molekule hema v molekuli hemoglobina. Aktivna oblika je znana kot oksihemoglobin, medtem ko je neaktivna oblika znana kot deoksihemoglobin.
Kaj je negativni alosterizem?
Negativni alosterizem je sprememba konfiguracije encima iz aktivne oblike v neaktivno obliko po vezavi efektorske molekule. Efektorska molekula se veže na mesto, ki ni aktivno mesto encima; imenujemo ga alosterično mesto. Ta proces je znan tudi kot alosterična inhibicija.
Slika 01: Pozitivni in negativni alosterizem
Med negativnim alosterizmom vezava enega liganda zmanjša afiniteto encima za substrat na drugih aktivnih mestih, ki so na voljo za vezavo substrata. Primer je vezava 2,3-BPG na alosterično mesto na hemoglobinu, kar povzroči zmanjšanje afinitete za kisik vseh podenot.
Kakšna je razlika med pozitivnim in negativnim alosterizmom?
Pri pozitivnem alosterizmu vezava efektorske molekule na encim povzroči, da encim spremeni svojo konfiguracijo v aktivno obliko, medtem ko pri negativnem alosterizmu vezava efektorske molekule povzroči, da encim spremeni svojo konfiguracijo iz aktivne obrazca v neaktivni obrazec. Ključna razlika med pozitivnim in negativnim alosterizmom je v tem, da pozitivni alosterizem pri beljakovinah kaže visoko afiniteto za ligande, medtem ko negativni alosterizem pri beljakovinah kaže nizko afiniteto za ligande. Poleg tega pozitivni alosterizem vključuje aktivacijo, medtem ko negativni alosterizem vključuje inhibicijo. Vezava kisika s hemoglobinom je primer pozitivnega alosterizma, medtem ko je vezava 2,3-BPG s hemoglobinom primer negativnega alosterizma.
Naslednja infografika predstavlja razliko med pozitivnim in negativnim alosterizmom v obliki tabele za vzporedno primerjavo.
Povzetek – pozitivni proti negativnemu alosterizmu
Pri alosterizmu ali alosteričnem vedenju se lahko aktivnost proteina spremeni glede na vezavo nekaterih molekul na mestu, ki ni aktivno mesto proteina (zlasti v encimih). Ključna razlika med pozitivnim in negativnim alosterizmom je v tem, da pozitivni alosterizem pri beljakovinah kaže visoko afiniteto za ligande, medtem ko negativni alosterizem pri beljakovinah kaže nizko afiniteto za ligande.
